Казеи́н (лат. caseus — сыр) — сложный белок, образующийся из предшественника казеина — казеиногена при створаживании молока под действием протеолитических ферментов. Является основным белком молока, содержание в коровьем молоке в период лактации 2,8-3,5% по массе (сывороточных белков 0,5%), в женском - в два раза меньше.
Присутствует в молоке в несвободном виде - в казеинате кальция. Составляет
основную массу творога. Применяется в производстве красок, клеев, пластмасс,
искусственных пищевых продуктов. По структуре относится к фосфопротеинам.
Относится к запасным белкам, представляет собой смесь нескольких фосфопротеидов.
В коровьем молоке казеин составляет (от всех белков молока) около 80%. Содержание αs1-caseína, αs2-казеина, β-казеина и κ-казеина от всего казеина составляет соответственно 54,2, 30,1 и 13,3%.
Во фракцию казеина входит также g-казеин (2,5% от всего казеина) - продукт частичного протеолиза b-казеин, катализируемого протеиназой молока.
Основные компоненты казеина имеют генетические варианты, отличающиеся аминокислотными остатками. Состав казеина молока, по Комайлю и Миллону: С — 55,24%, Н — 8,26, N — 16,70, a по Читтендену и Пейнтеру: С — 53,30, H — 7,07, N — 15,91, S — 0,82, P — 0,87.[1]
Изучена первичная структура всех казеинов и их физико-химические свойства. Эти белки имеют молярную массу около 20 тыс., изоэлектрическую точку (рI) 4,7. Содержат повышенное количество пролина (полипептидная цепь имеет b-структуру), устойчивы к действию денатурантов.
Остатки фосфорной кислоты (обычно в виде Са-соли) образуют сложноэфирную связь главным образом с гидроксигруппой остатков серина. Высушенный казеин - белый порошок без вкуса и запаха, практически не растворимый в воде и органических растворителях, растворяется в водных растворах солей и разбавленных щелочей, из которых выпадает в осадок при подкислении.
казеин обладает способностью к створаживанию. Этот процесс имеет
ферментативную природу. У новорожденных в желудочном соке содержится особая
протеиназа — реннин, или химозин, который отщепляет от (-казеина гликопептид с
образованием так называемого пара-(-казеина, обладающего способностью к
полимеризации. Этот процесс - первая стадия створаживания всего казеина.
У взрослых животных и человека образование пара-(-казеин происходит в результате действия пепсина. По способности к створаживанию казеин сходен с фибриногеном плазмы крови, который при действии тромбина превращается в легко полимеризующийся фибрин. Считается, что фибринозный ген является эволюционным предшественником казеина.
Способность к створаживанию имеет большое значение для эффективной ассимиляции новорожденными молока, так казеин обеспечивает его задержку в желудке. Казеин легко доступен для пищеварительной протеиназы уже в нативном состоянии, в то время как все глобулярные белки приобретают это свойство при денатурации. При частичном протеолизе казеина, происходящем при ассимиляции молока новорожденными, образуются физиологически активные пептиды, регулирующие такие важные функции, как пищеварительную, кровоснабжение мозга, активность центральной нервной системы и др. Для выделения казеина снятое молоко подкисляют до рН 4,7, что вызывает выпадение казеина в осадоказеин
Казеин содержит все необходимые организму аминокислоты (в т. ч. незаменимые), является главной составной частью творога и сыра; служит пленкообразователем в производстве клеев и клеевых красок, а также сырьем для пластмасс и волокон.
Под свертыванием молока понимаются процессы коагуляции основного его белка - казеина и образования молочного геля. Строение казеина таково, что за ферментативное свертывание "ответственна" только одна пептидная связь в белковой молекуле (при наличии сотен других). Разрыв белковой молекулы по этой ключевой связи и приводит к свертыванию молока. Любое нарушение других пептидных связей (помимо «ключевой») отрицательно сказывается на качестве молочного сгустка. Химозин является тем ферментом, который секретируется желудком молодого млекопитающего для свертывания молока и обеспечивает разрыв данной связи, при этом мало затрагивая другие. Пепсин затрагивает более широкий спектр пептидных связей в казеине. Тот факт, что в желудочном соке даже новорожденного телёнка или ягнёнка всегда присутствует пепсин, говорит о глубокой природной связи этих ферментов и обязательном взаимном действии на молоко. Химозин, не являясь сильным протеолитом (разрывает мало пептидных связей в казеине), выполняет подготовительную работу для деятельности протеаз молочнокислой микрофлоры. Под действием химозина и пепсина расщепление полипептидных цепей каппа-казеина идет по пептидной связи между 105-106 аминокислотами (фенилаланин-метионин) с отщеплением в сыворотку участка со 106 по 169 аминокислоту - гидрофильного гликомакропептида, при этом максимальное количе-ство белка остается в сгустке. После внесения закваски для формирования сгустка и сыворотки обычно добавляют коагулирующий фермент химозин, более известный как сычужный фермент, или реннин, который содержится в сычужине – экстракте сычуга (четвертого отдела желудка) теленка. С его помощью за 15–30 мин при температуре 32 °С жидкое молоко превращается в гель (сгусток). Реакция протекает в две стадии. На первой стадии химозин расщепляет казеин молока (другие растворимые белки, лактальбумин и лактоглобулин, химозином не расщепляются). В присутствии ионов кальция «обломки» казеина коагулируют, и образуется гель с волокнистой структурой. Волокна геля «сшиваются» между собой, формируя сеть, и, если ничто ее не нарушает, масса геля превращается в гладкий и плотный сгусток, или колье. Белок в сгустке, образовавшемся под действием сычужного фермента, носит название параказеина; в его состав входит кальций, так что правильнее говорить «дикальций-пара-казеин». Если экстракт сычуга не применяется, то получают творожистую массу параказеината кальция (такое створаживание длится почти 16 ч). Время, проходящее от момента добавления закваски до внесения сычуга, называется временем созревания молока (до 60 мин в зависимости от сорта сыра). За этот период бактерии успевают выработать достаточно кислоты, чтобы активировать реннин.